重组人EGF蛋白Recombinant human EGF

表皮生长因子（EGF）是一种含有53个氨基酸的单链蛋白；其中六个是半胱氨酸，形成二硫键。EGF与EGF受体 (EGFR)的结合是通过分为四个裂缝的细胞外结构域中的N末端介导的。EGF配体家族包括11种结构相关的蛋白，即EGF、转化生长因子α（TGF-α）、双调蛋白（AREG）、表观基因（EPGN）、肝素结合表皮生长因子样生长因子（HB-EGF）、上皮调节蛋白（EREG)、β细胞素(BTC)和神经调节素(NRG1-4)。这些分子具有共同的类似EGF样基序，并且由于它们的膜锚定性质，可以在两个相邻细胞之间以并分泌方式起作用，或者通过外部EGF样结构域的蛋白水解切割以自分泌/旁分泌模式起作用,这导致它在细胞外隔室中释放。EGF样蛋白通过受体酪氨酸激酶超家族的ErbB亚类驱动细胞信号转导，该超家族由四个成员EGFR（也称为ErbB1）、ErbB2、ErbB3和ErbB4组成。长期以来，EGF因其在促进肠上皮细胞增殖中的作用而为人所知。EGF由体内隐窝底部的上皮生态位细胞产生，并常规添加到培养基中以支持离体肠道类器官的生长。 EGF或EGF样蛋白的结合诱导EGFR(ErbB1)与ErbB2/c-neu、ErbB3和ErbB4的寡聚化，以及随后的受体磷酸化，导致不同途径的转导：PLC-γ1、PI-3激酶，GAP-MAP-raf激酶。这些途径涉及多种功能，例如细胞增殖、迁移和存活。