重组胰蛋白酶的应用

细节

胰蛋白酶最初在牛的胰腺中被发现。如今，胰蛋白酶已从各种来源中被分离出来，比如哺乳动物（人、牛、猪和狗）和无脊椎动物。近年来，微生物来源胰蛋白酶也被发现，比如Streptomyces Griseus、Bacillus licheniformis和Fusarium oxysporum。过去胰蛋白酶的商业化生产主要依赖牛或其他哺乳动物的胰腺组织提取，然而这种方法存在生产成本高、与结构和功能特性相似的蛋白酶α-糜蛋白酶有污染、稳定性低、纯度低、污染性强等缺点，阻碍了其深入应用。将胰蛋白酶在微生物中进行异源表达可以短时间内产生大量的活性胰蛋白酶，并通过改造和发酵优化可以提高表达量和改善催化性质等，为其在医疗、皮革行业中的应用等提供了更多可能性。

胰蛋白酶（EC 3.4.21.4）属于丝氨酸蛋白酶家族，在水解蛋白质肽链中精氨酸或赖氨酸残基的羧基末端的肽或酰胺键方面具有高度选择性和特异性。胰蛋白酶被广泛用于制革、食品加工、制药、生化检测和洗涤剂等多种行业。在制革工业中，胰蛋白酶用于局部鞣革及皮革脱灰软化，这一步可以起到清除裸皮中的皮垢、纤维基质，疏松胶原调节皮革松紧度的作用，从而使皮革的柔软度更丰满、皮面更光滑富弹性，也可以利用胰蛋白酶提取具有良好生物相容性和生物降解性的胶原蛋白。在制药工业中，胰蛋白酶可用于水解变性蛋白质，或将蛋白质水解成低分子质量的肽和氨基酸，以达到脱敏的目的。在食品工业中，胰蛋白酶的应用集中于水解价值较高的动植物性蛋白、脂肪和淀粉等。

如今，人、牛、鱼和虾来源的胰蛋白酶已经成功在大肠杆菌中表达，中科百抗Neptry^TM消化液是一种来源于Fusarium oxysporum的胰蛋白酶样蛋白酶（Trypsin Like Enzyme），是一种通过生物工程制备，在大肠杆菌中表达的非动物源性重组蛋白酶，与胰蛋白酶有相似的解离动力学，稳定性更高，纯度更好，消化更温和，细胞毒性更低。目前主要应用于细胞培养中，在赖氨酸和精氨酸的C末端进行切割肽键，可以替代猪或牛胰蛋白酶（Trypsin）对贴壁细胞的消化解离。生物制药中，GMP级别的Neptry^TM能够为疫苗生产、病毒载体生产提供高质量和高性价比的贴壁细胞消化解决方案。

关于重组胰蛋白酶，你了解多少？

常见细胞消化液的性能比较